calreticulin
是1974年命名的骨骼肌肌质网膜上的钙结合蛋白。
该蛋白质在非肌肉组织中含量丰富，是内质网(ER)主要的钙结合蛋白之一。存在于高等生物除红细胞之外的所有细胞中。结合钙的能力极强。
分子中有三个结构和功能区，即N-末端区，P区和C-末端区。N-末端区包含180个氨基酸残基(1～180)，这一区域的氨基酸序列是最保守的。P区(181～280氨基酸残基)富含脯氨酸，具有二组三序列重复。C-末端与肌质网的钙贮藏蛋白-集钙蛋白(calsequestrin)相似，这一区域呈强酸性，有很高钙结合容量，但与钙亲和力低。C-末端含有作为内质网滞留信号的四肽(KDEL)。它通常认为定位于内质网(包括核膜和滑面内质网)中。
它主要有四种生物学功能：(1)作为内质网监护蛋白；(2)钙的贮藏和信号转导；(3)细胞黏附；(4)基因表达的调控。
