概念即B细胞抗原受体（BCR）复合物，是B细胞表面最主要的分子。BCR复合物由识别和结合抗原的膜免疫球蛋白（mIg）和传递抗原刺激信号的Ig α（CD79a）和Igβ（CD79b）异源二聚体组成。mIg主要功能是结合特异性抗原。Ig α和Igβ也属于免疫球蛋白超家族成员，主要功能是作为信号传导分子转导抗原与BCR结合产生的信号，参与Ig从胞内向胞膜的转运。[1]
具体组成B细胞抗原受体（B cell receptor,BCR)复合物至少由四种不同的多肽链组成，抗原结合部位是由重链和轻链构成的膜表面Ig的四链结构，此外，在BCR中还含有Igα和Igβ两种多肽链，最近在白细胞分化抗原国际专题
[2]
讨论会中分别命名为CD79a和CD79b。在人类B细胞，与mIgM相关的Igα和Igβ分别为47kDa和37kDa糖蛋白，属 于免疫球蛋白超家族成员，编码Igα和Igβ的基因分别称为mb-1和B29。Igα和Igβ胞膜外区氨基端处均有一个Ig样结构域。Igα和Igβ均可作为蛋白酪氨酸激酶的底物，可能与BCR信号转导有关，因为mIgM和mIgD胞浆区只有3个氨基酸（KVK），不可能单独把胞膜外的刺激信号传递到细胞内。Igα和Igβ胞浆部分尾部有6个保守的氨基酸残基，可能以磷酸化形式与胞浆中不同酶中存在的SH2（src-homology2)结构域结合。
