PRL-3（Phosphatase of Regenerating Liver-3）是近年发现的属于蛋白酪氨酸磷酸酶PTPs（Protein Tyrosine Phosphatases）家族的成员，自2001 年 Saha 等通过 SAGE技术首先发现其在结肠癌的肝转移病人中存在高表达后，针对 PRL-3 蛋白结构、功能及其与肿瘤关系的研究日趋活跃。
PRL-3 基因位于染色体 8q24. 3，相对分子质量约为 22 KD，与 PRL-1，PRL-2 同属于蛋白酪氨酸磷酸酶超家族。人 PRL-1、PRL-2 和 PRL-3 氨基酸序列同源性很高，PRL-1 和 PRL-2 ，PRL-1 和 PRL-3，PRL-2 和 PRL-3间的氨基酸序列同源性分别为 87%，79% 和 76%。PRLs 共同拥有氨基末端的 PTP 催化活性结构域和羧基末端的异戊二烯化修饰位点 CAAX 序列，其中 PTP 结构域是 PRLs 的酶活性区域，包含 CX5R 活性序列和参与磷酸转移的 WPD 环；羧基端 CAAX 序列的异戊二烯化修饰与 PRLs 蛋白的细胞内定位有关。
对 PRL-3 的蛋白结构分析表明，其 PTP 结构域内的 Cys104 和 Arg110 保守催化残基与 PRL-3 的酶活性有关，研究报道表明，当Cys104 残基的突变会导致 PRL-3 酶活性丧失，且 Cys104 残基被突变后影响 PRL-3 促进肿瘤侵袭转移的能力。PRL-3 羧基末端 CAAX 序列中的 C 指代半胱氨酸，A 指代脂肪族氨基酸，X 指任一氨基酸。研究显示，CAAX 序列经异戊二烯化修饰，会促进PRL-3 的细胞膜定位；细胞经法尼基转移酶抑制剂处理后，PRL-3 发生入核的重定位现象。据报道，表达异戊二烯化缺陷型突变体 PRL-1 的 HeLa 细胞存在有丝分裂障碍，但对 PRL-3 入核后发挥的功能及其分子机制尚不清楚。
目前关于 PRL-3 的研究侧重于它在肿瘤转移方面的作用。Bardelli 等通过原位杂交和免疫荧光技术等方法检测了 PRL-3 在结直肠癌转移到肝、肺、脑或者卵巢等器官中表达,但是在非结直肠癌转移到的相关器官中则不表达，同时发现 PRL-3 在正常结肠组织或者非转移的结直肠癌中不表达或者低表达。PRL-3 在多种肿瘤组织中过表达，能促进肿瘤的侵袭转移，但其分子机制尚不清楚。有报道在稳定表达 PRL-3 的 DLD-1 结肠癌细胞中，丝/苏氨酸蛋白激酶 Akt 去磷酸化而活化，使其底物 GSK-3β 磷酸化而失活，PRL-3 还能通过下调 PTEN 的表达间接活化 Akt。同时，PRL-3 的表达下调 E-cadherin，γ-catenin 和 integrin β3 等分子的表达，说明 PRL-3 能诱导 EMT现象。Fiordalisi 报道，在 SW480 细胞中 PRL-3 能诱导 RhoA 和 RhoC 的活性，降低 Rac 的活性，影响细胞迁移中细胞骨架的功能。
