多肽链延伸因子 polypeptide chain elonga－tion factor
蛋白质生物合成中参与多肽链延伸过程的蛋白质因子。从大肠杆菌等原核细胞可纯化获得三种延伸因子（elongation factor），即EFTu，EFTs和EFG，分子量大约分别为4.7万，3.6万和8.3万。EFTu与GTP结合成EFTu-GTP，然后再与氨酰tRNA结合，形成三复合体（ternary complex）氨酰-tRNA-EFTu－GTP。这种三复合体与核糖体的氨酰tRNA部位（A部位，aminoacyl site）结合，继而GTP被分解，EFTu以EFTu－GTP的形式从核糖体上游离出来。游离的EFTu－GDP与EFTs反应，再生成EFTu－Ts，然后与GTP结合成EFTu－GTP。另一方面结合在P部位（peptide transfer）。多肽链即可延长一个氨基酸残基。接着肽基tRNA从A部位转移（translccation）到P部位，P部位的tRNA从核糖体上脱离下来。该反应由EFG（G因子，亦称为移位酶）催化，再将一分子的GTP水解。如图所示，由于上述反应的逐次反复进行，而使多肽链延伸反应得以进行，每延长一个氨基酸残基，就水解两分子GTP。动物细胞或其他真核细胞基本上也以同样机制进行多肽链的延伸，并且也分离到了对应于原核细胞的各因子。