超二级结构（super-secondary structure）
也称之基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的超二级结构有
l 、α-环-α花样
若干二级结构可以特殊的几何组合出现在蛋白质结构中，这些组合起来的结构单元称作超二级结构或花样。超二级结构可与某些特殊的生物功能相联系，也可仅作为结构的组装块。α-环-α花样是含有两个α-螺旋，并以一个环区域相连接的具有特殊功能的超二级结构。在已知的蛋白质结构中观察到两种这样的花样，一种是 DNA结合花样，另一种是钙结合花样又称EF手，每种都有自己的几何形状和所需的氨基酸残基序列。
EF手出现在来自肌肉的蛋白Parvalbumin，troponin以及calmodulin等结构中，它们通过结合钙来调节细胞功能的变化。EF手提供了一个维持钙配基的支架用于结合和释放钙，这是人们在蛋白质结构中首先认识的功能花样之一。
2 、发夹β花样（β-环-β花样）
发夹β或β-环-β花样是两条反平行的β-链，通过一个环相连接构成的超二级结构，在蛋白质结构中频繁出现。Β-回折中相邻近的两条β链易形成这种发夹β 花样。两条β链之间的环的长度不等，一般为2-5个残基。与α-环-α花样不同的是，发夹β花样无特殊的功能。
3 、希腊图案花样
四个邻近的反平行β-链通常被排列为类似于古希腊装饰图案，因此被称作希腊图案花样，常见于蛋白质结构中，但与特殊功能无直接关联。
4 、β-α-β花样
发夹花样通常用来连接两条反平行的β-链。如何连接两条平行的β-链？如果两条相邻块平行β-链的残基顺序是连续的，其连接部分必须处于β-回折的两端。多肽链必须依靠环区域转两次才能够使这两条链平行，依次为：β链-环1-α螺旋-环2-β链，这样的花样称为β-α-β花样。此花样在具有平行β-回折的每一种蛋白质结构中均存在。在这样的结构中，与β-链的羧基端和α-螺旋的氨基端相连的环1常含有功能性结合部位或活性部位，而另一个与β-链的氨基端和 α-螺旋的竣基端相连的环2则尚未发现与活性部位有关。这种β-α-β花样可以认为是一个松散的螺旋圈，在已知的蛋白质结构中，基本上每一个β-α-β花样都是右手α-螺旋，因此被称作"右手"花样，对此尚无满意的解释。
