在真核细胞中，分泌型的脂和蛋白质从高尔基体反面的网络结构（trans-Golgi network；TGN；见备注）逐步移向质膜，该过程受到了载体囊泡（carrier vesicle）网络结构的严格控制。这种囊泡是如何形成的，现在还没有清晰的答案。但是，Klaus Pfizenmaier和同事们加深了我们对之的认识：蛋白激酶D（protein kinase D；PKD）和磷脂酰肌醇（phosphatidylinositol,PI）4-激酶IIIβ（PI4KIIIβ）相互作用，并促进该过程的发生。
人体内有三种蛋白激酶D同工型，PKD1–3。已经知道的至少有两个，PKD1和PKD2，在TGN膜形成载体囊泡中起重要作用；具体过程仍然不知。磷酸化的膜成分PI(4)P（该过程由PI4K酶催化生成）也被认为调节着这个过程。Pfizenmaier和同事们从而研究了在从TGN到质膜的囊泡运输中，PKD蛋白和PI4K之间的相互关联情况。
在哺乳细胞中有很多的PI4K酶，PI4KIII是一种与酵母的PI4K酶--Pik1同源的蛋白激酶。因为之前已经知道，Pik1在酵母的“高尔基体-细胞表面”运输通路中起作用，所以作者在哺乳细胞中也研究了这个蛋白质。他们发现三种PKD同工型和PI4KIIIβ共定位于（co-localize）高尔基体复合物中；体外的实验表明，PKD同工型（尤其是PKD1和PKD2）可以促使PI4KIII磷酸化。PKD1 和PKD2可以识别PI4KIIIβ的磷酸化位点Ser294，该位点在酵母Pik1具有保守性。通过使用抗磷酸化位点的抗体，作者证实了PKD介导的PI4KIIIβ磷酸化过程在体内也同样发生。
但是Ser294的磷酸化对PI4KIIIβ功能有什么作用？磷酸化位点的突变（S294A）使得PI4KIIIβ的脂激酶活性降低了60%。另外，与激酶失活的PKD突变体的显性失活效应（dominant-negative effect）相统一的，过量表达激酶死亡PKD1（kinase-dead PKD1）降低了PI4KIIIβ的脂激酶活性（lipid-kinase activity）。同时，突变也降低了荧光标记的分泌型蛋白质从TGN到细胞表面的运输效率。另外，PI4KIII的过量表达增加了标记蛋白到达细胞表面的数量。总结起来，这些结果表明蛋白激酶和脂激酶对于分泌型蛋白运输过程都非常重要。
所以，作者认为，PKD在TGN的功能就像是“瓶颈”一样进行调控：通过促使参与载体囊泡形成的蛋白质磷酸化，来控制分泌型分子的运输。PI4KIIIβ是这些底物中的一员，通过PKD介导的磷酸化增强了它的脂激酶活性。这个过程进而增加了TGN膜中的PI(4)P数量。因为PI(4)P数量和膜结合的ADP-核糖基化因子（ADP-ribosylation factor；ARF），被认为是介导载体囊泡形成的重要成员。接下来，对于研究者们的挑战将会是阐明载体囊泡形成的精确机制。
备注：
高尔基体常分布于内质网与细胞膜之间，呈弓形或半球形，凸出的一面对着内质网称为形成面或顺面。凹进的一面对着质膜称为成熟面或反面。高尔基体反面的网络结构（trans Golgi network，TGN），由反面一侧的囊泡和网管组成，是高尔基体的出口区域，功能是参与蛋白质的分类与包装，最后输出。
