红细胞膜骨架
（1）形态：成熟的红细胞呈双面凹陷或单面凹陷的盘状，直径约7.3-8.5µm，厚度1.7µm，体积8.3µm³，表面积为145µµm²，表面积与体积的币值较大，有利于细胞的变形、气体交换与携带。
（2）红细胞膜蛋白的组成：通过单向SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析红细胞膜蛋白，发现有15种主要的蛋白带，分子质量为15kDa到250kDa。其中有3种主要的蛋白，约占膜蛋白60%以上：①血影蛋白（spectrin）：又称收缩蛋白，位于红细胞膜下，不属于红细胞膜蛋白，是红细胞膜骨架的主要成分。是一种长的可伸缩的纤维蛋白，长约100nm，有两个亚基构成：α-亚基分子质量200kDa；β-亚基分子质量220kDa。两个亚基链为反平行排列，扭曲为麻花状，形成异二聚体。两个异二聚体头头连接形成200nm长的四聚体。②血型糖蛋白A（glycophorin A）：又称涎糖蛋白（sialo glycoprotein），富含唾液酸。属单次跨膜蛋白，由131个氨基酸构成，N端在外侧，结合16个低聚糖侧链。除A型外，血型糖蛋白还有B、C、D型，血型糖蛋白的基本功能可能是在它的唾液酸中含有大量的负电荷，防止红细胞在循环过程中相互聚集沉积在血管中。③带3蛋白（band 3 protein）：属红细胞膜蛋白，在PAGE电泳中位于第3条带而得名。带3蛋白在红细胞膜中含量很高，约为红细胞膜蛋白的25%。是由两个相同的亚基组成的二聚体，每条亚基含有929个氨基酸，是一种糖蛋白，跨膜12-14次，为多次跨膜蛋白。具阴离子转运功能，被称为阴离子通道。
除上述3种蛋白外，红细胞膜蛋白还包括：肌动蛋白（actin）：又称带5蛋白，是细胞骨架的主要成份，肌动蛋白纤维链长约35nm，其中含13个肌动蛋白单体和一个长35nm的原肌球蛋白分子。肌动蛋白纤维上有多个与血影蛋白结合的位点，通过与血影蛋白游离端的结合参与膜骨架结构的形成；锚定蛋白（ankyrin）：又称带2.1蛋白，是一种比较大的细胞内连接蛋白，每个红细胞约含10万个锚定蛋白，相对分子量为215000。锚蛋白一方面与血影蛋白相连，另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域部分相连，因此，锚蛋白借助带3蛋白将血影蛋白连接到细胞质膜上，也就将骨架固定到质膜上；带4.1蛋白（band 4.1 protein）：是由两个亚基组成的球形蛋白，它在膜骨架中的作用是通过与血影蛋白结合，促使血影蛋白与肌动蛋白结合。因为没有肌动蛋白结合位点，故其本身不与肌动蛋白结合；内收蛋白（adducin）：是由两个亚基组成的二聚体，每个红细胞有30000个分子。其形态为不规则的盘状物，高5.4nm，直径12.4nm。内收蛋白可与肌动蛋白及血影蛋白的复合体结合，并且通过Ca2+和钙调蛋白的作用影响股价蛋白的稳定性，从而影响红细胞的形态。
（3）红细胞膜骨架的形成：一般认为膜骨架蛋白主要包括：血影蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白、锚定蛋白、带4.1蛋白、内收蛋白等红细胞膜细胞质面的外周蛋白。红细胞膜骨架的网状支架的形成及于膜的结合过程可分为3步：①血影蛋白与带4.1蛋白、肌动蛋白的相互作用：血影蛋白的首先形成α-、β-二聚体，在红细胞膜内进一步形成四聚体，在带4.1蛋白的帮助下同肌动蛋白寡聚体结合组成骨架的基本网络。②带4.1蛋白与血型糖蛋白作用：带4.1蛋白的N端30kDa区在生理状态下带正电荷，而血型糖蛋白带负电荷，所以带4.1蛋白能够以静电稳定性同血型糖蛋白结合。③锚定蛋白与血影蛋白、带3蛋白的相互作用：锚定蛋白N端90kDa区可与带3蛋白结合，而72kDa区可与血影蛋白结合，由于带3蛋白是膜整合蛋白、血影蛋白是膜骨架蛋白，所以锚定蛋白起媒介作用将骨架蛋白与质膜相连。
